Influência dos parâmetros de processo do aquecimento ôhmico nas propriedades interfaciais de proteínas do soro do leite

Abstract

O aquecimento ôhmico (AO) tem sido amplamente estudado como uma tecnologia emergente capaz de modificar proteínas alimentares e influenciar suas interações com compostos bioativos. Neste estudo, avaliou-se o impacto do AO nas proprieda- des estruturais e funcionais do concentrado proteico do soro do leite (WPC) em dife- rentes intensidades de campo elétrico. A eletroforese SDS-PAGE revelou modifica- ções estruturais nas proteínas do CPSL, indicando a ocorrência de uma leve agre- gação e possíveis mudanças conformacionais induzidas pelo tratamento. Além dis- so, análises espectroscópicas de fluorescência demonstraram que o AO promove alterações na fluorescência intrínseca das proteínas, sugerindo exposição de resí- duos aromáticos e alterações na polaridade do microambiente. A interação do WPC modificado com ß-caroteno foi investigada, evidenciando um aumento na afinidade de ligação conforme a intensidade do campo elétrico aplicado, os parâmetros de ligação indicaram que a modificação estrutural das proteínas favoreceu a interação proteína-ligante, resultando em um maior coeficiente de ligação. Da mesma forma, o estudo da interação entre o WPC modificado e o ácido cafeico mostrou que o trata- mento ôhmico influenciou a disponibilidade dos sítios de ligação, reduzindo a cons- tante de afinidade em comparação com a proteína não tratada. Esses achados indi- cam que o AO pode modular seletivamente as interações proteína-ligante, o que pode ser explorado para aplicações em sistemas alimentares funcionais e liberação controlada de compostos bioativos. O estudo também sugere que a magnitude das alterações estruturais depende da intensidade do campo elétrico, sendo os efeitos mais pronunciados em campos mais elevados. Perspectivas futuras incluem a in- vestigação do impacto do AO em outras matrizes proteicas, bem como a avaliação de suas implicações na digestibilidade e biodisponibilidade de compostos bioativos. Além disso, a compreensão detalhada dos mecanismos moleculares envolvidos na modificação estrutural das proteínas pode contribuir para o desenvolvimento de no- vos processos industriais voltados para a melhoria da funcionalidade de ingredien- tes proteicos em alimentos e nutracêuticos. Palavras-chave: tecnologias emergentes, ; nano-agregados, ; tecno-funcionalidade de proteínas.Ohmic heating (OH) has been widely studied as an emerging technolo-gy capable of modifying food proteins and influencing their interactions with bi-oactive compounds. This study evaluated the impact of OH on the structural and functional properties of whey protein concentrate (WPC) under different electric field intensities. SDS-PAGE electrophoresis revealed structural modifications in WPC proteins, indicating slight aggregation and possible conformational changes induced by the treatment. Additionally, fluorescence spectroscopy analyses demonstrated that OH promotes alterations in the intrinsic fluores-cence of proteins, suggesting the exposure of aromatic residues and changes in the polarity of the microenvironment. The interaction of modified WPC with ß-carotene was investigated, showing an increase in binding affinity as the ap-plied electric field intensity increased. The binding parameters indicated that the structural modification of proteins favored protein- ligand interactions, resulting in a higher binding coefficient. Similarly, the study of the interaction between modified WPC and caffeic acid revealed that ohmic treatment influenced the availability of binding sites, reducing the affinity constant compared to untreated protein. These findings indicate that OH can selectively modulate protein- ligand interactions, which can be explored for applications in functional food systems and controlled release of bioactive compounds. The study also suggests that the magnitude of structural changes depends on the electric field intensity, with more pronounced effects observed at higher fields. Future perspectives include investigating the impact of OH on other protein matrices, as well as evaluating its implications for the digestibility and bioavailability of bioactive compounds. Furthermore, a detailed understanding of the molecular mechanisms involved in protein structural modification may contribute to the development of new indus-trial processes aimed at enhancing the functionality of protein ingredients in food and nutraceutical applications. Keywords: emerging technologies,; nano-aggregates,; protein techno-functionality.