Hidrólise enzimática assistida por ultrassom da caseína do leite de cabra: efeitos na cinética de hidrólise, solubilidade e atividade antioxidante dos hidrolisados

Abstract

O leite de cabra é uma fonte de proteína com grande potencial de uso na obtenção de peptídeos bioativos e técnico-funcionais. Atualmente, a hidrólise enzimática é o principal método de obtenção desses peptídeos, porém possui como limitações o longo tempo de hidrólise, baixo rendimento e alto custo. Nesse contexto, o uso de tecnologias emergentes, como o ultrassom (US), têm sido uma estratégia que visa melhorar a performance enzimática e otimizar o processo de obtenção dos hidrolisados. Este estudo avaliou o efeito do ultrassom na hidrólise enzimática assistida da caseína do leite de cabra (CLC) e o impacto na solubilidade e atividade antioxidante dos hidrolisados obtidos. Três enzimas comerciais foram utilizadas: Alcalase, Brauzyn e Flavourzyme. A hidrólise assistida por ultrassom (40kHz; 23,8W/L) ocorreu por até 300 minutos, na temperatura ótima das enzimas (60°C) e pH 6,8. Os resultados demonstraram que o US aumentou a taxa de hidrólise em até 120%, bem como o grau de hidrólise (GH) máximo (23 - 48%) e a concentração de proteína solúvel em TCA (em até 40%) (p<0,05). A solubilidade dos hidrolisados foi superior à da CLC nativa, com maior incremento em pH 4,0 (aumento de 5% para até 36,9%). Para a maioria das condições avaliadas, a hidrólise assistida por US aumentou a solubilidade dos hidrolisados da CLC em até 35,7% após 300 min de reação (p<0,05). Além disso, principalmente para Alcalase, a tecnologia potencializou (p<0.05) a atividade antioxidante in vitro dos hidrolisados, que foram produzidos em menor tempo (redução de até 10 vezes), conforme os ensaios de ABTS (p<0.05). Portanto, a utilização do banho ultrassônico durante a hidrólise enzimática da CLC é uma estratégia promissora a ser utilizada pela indústria alimentícia para potencializar a produção de hidrolisados com propriedades biológicas e técnico-funcionais. Palavras-chave: Grau de hidrólise. Leite de cabra. Peptídeos. Propriedades biológicas. Propriedades técnico-funcionais. Proteínas. Sonicação.

Goat milk is a protein source with great potential for use in obtaining bioactive and technical- functional peptides. Currently, enzymatic hydrolysis is the main method for obtaining these peptides, however it has limitations such as the long hydrolysis time, low yield, and high cost. In this context, the use of emerging technologies, such as ultrasound (US), has been a strategy that aims to improve enzymatic performance and optimize the process of obtaining hydrolysates. This study evaluated the effect of ultrasound on the enzymatic-assisted hydrolysis of goat milk casein (GMC) and the impact on the solubility and antioxidant activity of the hydrolysates obtained. Three commercial enzymes were used: Alcalase, Brauzyn and Flavourzyme. Ultrasound-assisted hydrolysis (40kHz; 23.8W/L) occurred for up to 300 minutes, at the optimum enzyme temperature (60°C) and pH 6.8. The results showed that US increased the hydrolysis rate by up to 120%, as well as the maximum degree of hydrolysis (DH) (23 - 48%) and TCA-soluble protein concentration (up to 40%) (p<0.05). The solubility of hydrolysates was higher than that of native GMC, with higher increment at pH 4,0 (increase from 5% to up to 36.9%). For most of the conditions evaluated, US-assisted hydrolysis increased the solubility of GMC hydrolysates up to 35.7% after 300 min of reaction (p<0.05). Furthermore, especially for Alcalase, the technology potentiated (p<0.05) the in vitro antioxidant activity of the hydrolysates, which were produced in a shorter time (up to 10x reduction), according to ABTS assays (p<0.05). Therefore, the use of ultrasonic bath during the enzymatic hydrolysis of GMC is a promising strategy to be used by the food industry to enhance the production of hydrolysates with biological and techno-functional properties. Keywords: Hydrolysis degree. Goat milk. Peptides. Biological properties. Techno-functional properties. Protein. Sonication.