Resposta bioquímica de lagartas de Thyrinteina leucoceraea (Lepidoptera: Geometridae), submetidas ao inibidor de serinoproteases benzamidina

Abstract

Os insetos são responsáveis por grandes perdas nas plantas, por isso há a necessidade de controlá-los. Entretanto, alguns insetos convivem com as plantas sem causarem danos, não havendo, portanto, necessidade de se realizar o controle. Esse é o caso da Thyrinteina leucoceraea se alimentando da goiabeira, espécie nativa da família das Myrtaceae. O Eucalyptus ssp., entretanto, é exótico, vindo da Austrália, também pertence à família das Myrtaceae, e tem sofrido danos pela T. leucoceraea, que se tornou uma praga séria à eucaliptocultura brasileira. Sabe-se que as plantas, em geral, reagem aos danos que sofrem. Existem nas plantas compostos chamados inibidores de proteases que podem ser produzidos nelas como resposta ao ataque de insetos. A introdução de genes que codificam a produção de inibidores de proteases em plantas constitui em método que vem sendo muito estudado por conferir resistência a insetos; além disso, muitas pesquisas vêm demonstrando o potencial dos inibidores de proteases introduzidos na dieta com a finalidade de prejudicar o desenvolvimento do inseto. Assim, o presente trabalho teve por objetivo verificar a produção de inibidores de proteases pelas plantas de goiaba, hospedeiro aparentemente resistente, e de eucalipto quando atacadas pela T. leucoceraea, bem como a resposta bioquímica dessas lagartas quando ingeriram o inibidor de serino-proteases benzamidina em ambos os hospedeiros, em três diferentes concentrações: 0,12, 0,25 e 0,5%, para avaliar sua possibilidade de uso no controle do inseto. Verificamos que as plantas de eucalipto produziram mais inibidores de proteases do que as plantas de goiaba. A capacidade da T. leucoceraea em se desenvolver bem no eucalipto mesmo com a alta concentração de inibidores, pode ser explicada observando as atividades das enzimas nos intestinos das lagartas. A T. leucoceraea parece ter desenvolvido uma adaptação ao inibidor produzido pela planta de eucalipto e responde com uma elevação da atividade das serino-proteases, o que pode ser devido a uma ativação enzimática frente à ingestão crônica do inibidor. A benzamidina interferiu na resposta bioquímica das lagartas, entretanto não se mostrou eficiente em reduzir a atividade enzimática no intestino médio delas, provavelmente devido à adaptação das mesmas ao inibidor de proteases

The insects may cause considerable losses to plants, necessitating the control of these pests. However, some insects inhabit plants without causing considerable losses. For example, Thyrinteina leucoceraea, native insect, inhabit guava plants, native Myrtaceae harbor, and don t need to be controled. The Eucalyptus ssp., however, is a novel Myrtaceae host in Brazil, from Austrália, and suffer attacks by T. leucoceraea, that became a severe pest to this plant. Plants can defend themselves and use proteinase inhibitors for defense against insects. The introduction of genes that encode proteinase inhibitors into plants can confer significant insect pest resistance to the transformants, moreover, researches have demonstrated the potential of the proteinase inhibitors in the insect food to reduce its development. Thus, the objectives of this work was to verify the production of proteinase inhibitors by guava plants, host apparently resistent, and eucalyptus plants upon T. leucoceraea attack, and to analyse the biochemistry answer of these caterpillars to the serine-proteinase inhibitor benzamidine, in both hosts, in three concentrations: 0.12, 0.25 and 0.5%, to evaluate its possibility use to control this insect. Eucalyptus plants produced more proteinase inhibitors than guava plants. The good development of T. leucoceraea in eucalyptus plants despite the high concentration of proteinase inhibitors, may be due to the elevation to the enzymes activity into the midgut of the caterpillars. The data suggest that T. leucoceraea developed an adaptation to the proteinase inhhibitor produced by eucalyptus plants, by increasing the serine-proteinase activity. This increase may be due to the ativation of the secundary site of the enzimes. The benzamidine interfered the biochemistry answer of the caterpillars, but didn t reduce its proteinase activity, probably due to the adaptation capacity of these insects to the inhibitor