Adsorção de glicomacropeptídeo por interação hidrofóbica em leito expandido

Abstract

Neste trabalho, foi estudado o processo de adsorção da proteína glicomacropeptídeo (GMP) proveniente do soro de queijo, em cromatografia de interação hidrofóbica,variando-se as condições de temperatura e a concentração de sal. Foi usada a calorimetria de titulação para conduzir uma análise termodinâmica do processo. Obtiveram-se as curvas de ruptura a partir do comportamento hidrodinâmico em leito expandido. Também foi estudada a cinética de adsorção do GMP na resina hidrofóbica (Streamline Phenyl). A partir dos resultados obtidos por meio do estudo de GMP na adsorção da resina hidrofóbica foi possível observar que este processo é dependente da concentração de sal e da temperatura. Verificou-se por meio da calorimetria, que o processo é espontâneo e entropicamente dirigido. Pôde-se observar que o aumento da velocidade linear e, consequentemente, o do grau de expansão associado com a elevação da concentração de proteína diminuiu a eficiência da coluna ao adsorver o GMP, ao mesmo tempo em que apresentou uma fluidodinâmica estável. No modelo cinético, verificou-se que o incremento da temperatura e da concentração do sal sulfato de sódio acarretou pequena variação no tempo de equilíbrio. O modelo de transferência de massa aplicado se ajustou bem à cinética de adsorção da proteína sob as condições estudadas.In this work was studied the adsorption process of glicomacropeptide, protein obtained from the cheese whey protein, with hydrophobic iteration chromatography, modifying the temperature and salt concentration conditions. The titillation calorimetric was used to develop a thermodynamic analysis of the process. The rupture curves were obtained starting from the hydrodynamic behaviour of expanded bed, and also was studied the adsorption kinetics of the GMP in the hydrophobic resin. With these results, and studying the GMP in the adsorption of the hydrophobic resin (Streamline Phenil), was possible to observe that this process is dependent of the temperature and salt concentration, verified by calorimetry that the process is spontaneous and entropically developed. The increase of the lineal speed and consequently, the expansion degree associated with the increase of the protein concentration decreases the efficiency of the column to adsorve the GMP, presenting a stable fluid dynamics. In the kinetic model was found that with the increase of the temperature and the increase of the concentration of the sodium sulphate presents a little variation in the equilibrium time. The model of mass transference applied was properly adjusted to the adsorption kinetics of the protein in the studied conditions.