Mixed gels formed by casein and pea protein: structure and interactions

Abstract

Protein hydrogels are responsible for the structure of various types of food products. The wide variety of products available is made possible by the ability to modify proteins, facilitated by factors such as pH, temperature, and ionic strength. These modifications allow proteins to interact with themselves or with proteins of different origins. However, many times the association of different types of proteins may not occur in synergism, modifying the structure of the gel. Due to this, it is necessary to study to understand the interactions responsible for the structuring of the different protein gels and the structural differences caused by the incorporation of different proteins in the same system. Thus, this dissertation aimed to understand the structure and interaction of mixed gels formed from casein and pea protein. When initially analyzing the suspensions containing different proportions of casein and pea protein, it was observed that the proteins have a preference for forming isolated systems. However, when applying heat treatment, the interactions between proteins increased, but only among those from the same source. In the formation of hydrogels through the acidification of the system, it was observed that the interactions between proteins of the same origin were more evident compared to the interactions between proteins of different origins. With the application of heat treatment before the acidification process, pea proteins were more affected than caseins, making the gels with higher amounts of pea protein even stronger due to pea-pea interactions. Through analyses using temperature variation, the gels formed by acidification were studied concerning their structure and interactions. It was possible to conclude that gels consisting mostly of casein are more sensitive to temperature changes, presenting less strong interactions. On the other hand, gels formed by pea protein are less sensitive to temperature changes and have strong interactions. Additionally, it was observed that the substitution of 20% casein can result in several changes in the gel structure, such as the approximation of protein chains, favoring interactions, and conferring new characteristics to mixed gels. However, proteins of different origins still have a preference for interacting with proteins of the same origin, forming independent systems. Therefore, future studies are necessary to increase the interaction between these proteins and promote the formation of new systems, enabling the application of these gels in the formulation of new products.

Keywords: Casein. Pea protein. USAXS. Chemical interactions. Mixed gels.

Hidrogéis proteicos são responsáveis pela estrutura de diversos tipos de produtos alimentícios. A ampla variedade de produtos disponíveis é viabilizada pela capacidade de modificar as proteínas, facilitada por fatores como pH, temperatura e força iônica. Essas modificações permitem que as proteínas interajam consigo mesmas ou com proteínas de diferentes origens. Contudo, muita das vezes a associação de diferentes tipos de proteínas pode não ocorrer em sinergismo, modificando a estrutura do gel. Devido a isso, são necessários estudos para entender as interações responsáveis pela estruturação dos diferentes géis proteicos e as diferenças estruturais causadas pela incorporação de diferentes proteínas em um mesmo sistema. Sendo assim, esta dissertação teve como objetivo entender a estruturação e a interação de géis mistos formados a partir de caseína e proteína de ervilha. Ao analisar inicialmente as suspensões contendo diferentes proporções de caseína e proteína de ervilha, foi observado que as proteínas têm uma preferência por formar sistemas isolados. No entanto, ao aplicar um tratamento térmico, as interações entre as proteínas aumentaram, mas apenas entre aquelas provenientes da mesma fonte. Na formação de hidrogéis por meio da acidificação do sistema, foi observado que as interações entre as proteínas da mesma origem foram mais evidentes em comparação às interações entre proteínas de origens diferentes. Com a aplicação do tratamento térmico antes do processo de acidificação, as proteínas de ervilha foram mais afetadas que as caseínas, tornando os géis com maior quantidade de proteína de ervilha ainda mais forte devido as interações ervilha-ervilha. Através de análises utilizando variação de temperatura, os géis formados por acidificação foram estudados em relação a sua estrutura e interações. Foi possível concluir que géis constituídos majoritariamente por caseína são mais sensíveis às mudanças de temperatura, apresentando interações menos fortes. Por outro lado, géis formados por proteína de ervilha são menos sensíveis a mudanças de temperatura e apresentam fortes interações. Adicionalmente, observou-se que a substituição de 20% de caseína pode resultar em várias alterações na estrutura do gel, como a aproximação das cadeias de proteínas, favorecendo interações e conferindo novas características aos géis mistos. No entanto, as proteínas de diferentes origens ainda têm preferência por interagir com proteínas de mesma origem, formando sistemas independentes. Portanto, estudos futuros são necessários para aumentar a interação entre essas proteínas e promover a formação de novos sistemas, possibilitando a aplicação desses géis na formulação de novos produtos.

Palavras-chave:

Caseína. Proteína de ervilha. USAXS. Interações químicas. Géis mistos.