Propriedades reológicas e interfaciais de sistemas modelo constituídos de água, proteínas lácteas e fosfolipídeos em diferentes proporções

Abstract

As proteínas do leite são largamente utilizadas nas indústrias alimentícias. Elas podem ser classificadas em relação a suas estruturas: proteínas flexíveis, para as caseínas e as proteínas globulares, para as proteínas solúveis. A superfície do pó reflete a interface ar/água das gotículas de secagem e sabe-se pouco a respeito das interações protéicas que podem se produzir na fabricação dos lácteos em pós. O objetivo deste trabalho foi de elucidar os mecanismos de formação de interfaces ar/água, entre estes dois tipos de proteínas, em função da presença e ausência de fosfolipídeos, e de se focar na ligação existente entre estas proteínas e os processos utilizados industrialmente na atomização. A utilização simultânea, de tensão interfacial, de reologia de cisalhamento interfacial e de reologia de dilatação interfacial permitiu a caracterização das propriedades interfaciais de diferentes misturas a alta concentração de proteínas, e de fosfolipídeos na interface ar/água. As soluções de caseínas e proteínas solúveis mostraram comportamentos diferentes na interface ar/água. Existe uma interação entre as moléculas de caseínas e fosfolipideos ao curso de suas adsorções na interface ar/água. No mais outro resultado interessante deste trabalho, mostra que a adição de fosfolipídeos em soluções de alta concentração de caseínas, antes do processo de atomização, não é suficiente para diminuir o tamanho das gotas formadas nos processos de atomização.

Milk proteins are widely used in food industry. They can be classified in relation to their structure: caseins are flexible proteins, while the soluble proteins are globular. The surface of the powder reflects the air / water interface of droplet drying and we know relatively little about protein interactions that may occur during the manufacture of powder. The objective of this work is to understand the mechanisms of formation of air / water interfaces, between these two different proteins, in the presence and absence of phospholipids, and to examine the link between these properties and the spray-drying processes used. The simultaneous use of surface tension, interfacial shearrheology, and interfacial expansion rheology has allowed us to characterize the interfacial properties of different solutions of high protein concentration. Caseins and soluble protein solutions show different behaviors at the air / water interface. There is an interaction between the molecules of phospholipids and caseins during their adsorption at air / water interface. In addition, another interesting result of this work shows that the addition of phospholipids in highly concentrated solutions of casein before the atomization process is not sufficient to reduce the droplet size formed during atomization.