Impacto de Tetranychus evansi, Tetranychus urticae e Tuta absoluta sobre a via das lipoxigenases do tomateiro e as proteases digestivas destes herbívoros

Abstract

O ácaro Tetranychus evansi interfere na resposta de defesa pela via das lipoxigenases do tomateiro, na qual ocorre a produção de ácido jasmônico que ativa os genes que expressam inibidores de proteases os quais afetam a capacidade dos herbívoros para digerir proteínas. Ao não induzir inibidores de proteases, T. evansi favorece o seu desenvolvimento e reprodução, mas também de outros herbívoros como T. urticae. Ate agora não tem sido demostrado quais enzimas digestivas e como a suas atividades em este e outros herbívoros podem ser afetados por essa interferência na reposta de defensa do tomateiro, o que consistiu em nosso objetivo de trabalho. Plantas de tomate foram infestadas com ácaros das espécies T. evansi, T. urticae e com a lagarta Tuta absoluta, outras foram infestadas com uma combinação de T. evansi com as outras duas espécies. Quando T. evansi esteve na mesma planta com T. urticae a reposta de defesa pela via das lipoxigenases foi induzida e a concentração de inibidores de proteases igual que a indução gerada por T. urticae, o mesmo quando T. evansi esteve junto com T. absoluta na planta. A oviposição de T. evansi foi afetada em plantas que foram infestadas unicamente com T. urticae, mas em plantas atacadas pela combinação de herbívoros ou unicamente por T. absoluta a oviposição não diferiu com aquela em plantas limpas, apesar das altas concentrações de IP. Isto sugere que a oviposição de T. evansi não é afetada só pelos IP, mas possivelmente pelos danos e rastros deixados por T. urticae nas folhas. O perfil das enzimas digestivas indica uma maior atividade de serino proteases que de cisteíno proteases, sendo as Tripsinas-like as de maior atividade. Nos ácaros as tripsinas incrementam com a concentração de IP, possivelmente pela necessidade de superar o efeito deletério destes e no caso de T. evansi de digerir mais aminoácidos quando compete com T. urticae. As quimotripsinas-like parecem ser mais sensíveis aos IP e diminuir com o incremento da atividade das tripsinas.

The spider mite Tetranychus evansi interferes in the lipoxygenases pathway of plant defenses respond where are produced jasmonic acid that activates expressing genes of proteinase inhibitors which affect the capability of digest proteins in herbivores. The not PI induction ability of T. evansi promotes his performance and reproduction but other species too like the spider mite T. urticae. Until now, there has not been study how digestive enzyme activity of these and other herbivores could be affected by T. evansi interference in tomato defense respond neither which digestive enzymes are present in this particular plant- herbivore relation what became in our research objective. Tomato plants were infested with T. evansi, T. urticae or moth larvae Tuta absoluta, while some plants were infested with a combination of T.evansi with each one of the other species simultaneously. When T. evansi was in the same plant with T. urticae the defense respond by lipoxygenases pathway were induced and the proteinase inhibitors were equal that plants attacked by only T.urticae, and plants attacked by T. evansi and T. absoluta simultaneously. T. evansi oviposition rate were only affected in plants previously attacked by T. urticae. In plants previously attacked by the combination of herbivores or just T. absoluta the oviposition rate doesn t differs of rates in clean plants, despite of high PI concentration. This suggests that T. evansi performance is affected by PI but for T. urticae plant injuries and traces and T. evansi has to overcome more factors involved in food competition. Digestive enzymes profile suggest a higher serine than cysteine proteinase activity been mainly tripsyn-like proteinases. In spider mites, tripsyn-like proteinases increase when PI were higher, possible to overcome PI toxic effects plus a higher aminoacids demand in T. evansi when competes with T. urticae for food resources. The quimotripsyn-like proteinases seems to be sensible to PI and decrease with high tripsyn-like ativity.