Ciência e Tecnologia de Alimentos

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    Termodinâmica e modelagem da adsorção em sistemas mono e multicomponentes compostos por α-lactoalbumina e β-lactoglobulina
    (Universidade Federal de Viçosa, 2005-02-28) Fontan, Rafael da Costa Ilhéu; Minim, Luis Antonio; http://lattes.cnpq.br/8012010064147260
    A cromatografia de troca iônica é uma técnica que há décadas vem sendo estudada, mas apenas recentemente começou a ser amplamente difundida na purificação de macromoléculas. Para se conhecer os fundamentos e aplicações desta técnica, foi realizada uma revisão sobre o assunto, no formato de artigo, enfocando principalmente a purificação de proteínas. Foram abordados tópicos como a estrutura protéica, o mecanismo de troca iônica, os diversos fatores que influenciam este processo e apresentados exemplos de aplicação da cromatografia de troca iônica na purificação de proteínas. Para que esses processos sejam economicamente viáveis e operacionalmente seguros devem ser otimizados, sendo importante o conhecimento do equilíbrio termodinâmico do processo. Foram determinadas as isotermas de adsorção para as proteínas α-lactoalbumina (α-la) e β-lactoglobulina (β-lg) em uma coluna de troca iônica em sistemas monocomponentes, a quatro temperaturas (283.15 K, 293.15 K, 303.15 K e 313.15 K). Dentre os cinco diferentes tipos de modelos de isotermas ajustados, os modelos de Langmuir, Jovanovic e Toth apresentaram os melhores resultados. A análise termodinâmica baseada na equação não-linear de van t Hoff demonstrou que o processo de troca iônica para as duas proteínas nas condições estudadas é endotérmico, entropicamente dirigido, ocorrendo de maneira espontânea (∆G0ad < 0) com o aumento da temperatura. Por fim, foram estudados sistemas multicomponentes formados por α-la e β-lg em diferentes proporções (1:1, 1:3, 3:1 e 1:2). Foi proposta uma modificação no método de análise frontal empregado para a determinação das isotermas de adsorção competitivas. Ao invés do método proposto por Jacobson et al. (1987) para sistemas multicomponentes, foi utilizado o método proposto por Jacobson et al. (1984) para sistemas monocomponentes, aplicado simultaneamente para os diferentes compostos do sistema. O modelo competitivo de Langmuir se ajustou satisfatoriamente aos dados experimentais, comprovando que a alternativa proposta pode ser aplicada a sistemas multicomponentes formados por macromoléculas.
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    Desenvolvimento e caracterização de trocador catiônico supermacroporoso para a purificação de macromoléculas
    (Universidade Federal de Viçosa, 2013-03-22) Fontan, Rafael da Costa Ilhéu; Minim, Valéria Paula Rodrigues; http://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4761407T6; Silva, Luis Henrique Mendes da; http://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4728684Y0; Minim, Luis Antonio; http://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4789633Y8; http://lattes.cnpq.br/8012010064147260; Bonomo, Renata Cristina Ferreira; http://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4769526H1; Eller, Monique Renon; http://lattes.cnpq.br/4821785523906789
    A purificação de biomoléculas, em especial macromoléculas, desperta cada vez mais o interesse de pesquisadores em todo o mundo devido ao potencial de uso das mesmas. Para isso, novas técnicas e materiais vêm sendo desenvolvidos, como os criogéis poliméricos, considerados a nova geração de matrizes para os processos cromatográficos. Os criogéis permitem a produção de colunas monolíticas cromatográficas com elevada porosidade e com poros grandes o suficiente para permitir a passagem até mesmo de células inteiras, o que é altamente desejável para a purificação de macromoléculas a partir de meios viscosos e/ou não clarificados. Apesar do crescente interesse nos criogéis, estudos envolvendo as condições de equilíbrio e a dinâmica do deslocamento de fluidos e cinética de transferência de massa nos leitos monolíticos ainda são insuficientes para se caracterizar completamente essa classe de adsorventes. Assim sendo, neste trabalho um novo trocador iônico monolítico voltado para a purificação da proteína lisozima a partir da clara de ovo foi produzido e caracterizado sob diversos aspectos, dentre eles a estrutura física e as relações de equilíbrio de adsorção, bem como o efeito da temperatura e força-iônica da fase móvel nessas reações, o que permitiu compreender melhor o mecanismo de adsorção da lisozima no trocador iônico. O leito monolítico produzido também foi caracterizado quanto à sua hidrodinâmica e um modelo capilar foi proposto para descrever as curvas de ruptura no mesmo, permitindo maior compreensão dos efeitos dispersivos, difusivos e de transferência de massa no seu interior. Por fim, o leito produzido foi empregado com êxito na purificação da lisozima diretamente da clara de com um mínimo preparo da solução de alimentação e em apenas uma etapa cromatográfica.