Navegando por Autor "Silva, Carla Eduarda Ladeira"

Agora exibindo 1 - 2 de 2

Termodinâmica de interação entre betacaroteno e proteínas do leite
(Universidade Federal de Viçosa, 2015-11-16) Silva, Carla Eduarda Ladeira; Pires, Ana Clarissa dos Santos; http://lattes.cnpq.br/7607271041677568
A cor é um atributo sensorial que influencia de forma decisiva o julgamento dos consumidores quanto a determinado tipo de alimento. Por esta razão, as indústrias alimentícias possuem uma frequente preocupação com a adição de corantes aos seus produtos, de forma a torna-los mais atrativos aos consumidores. Duas classes distintas de corantes estão disponíveis para uso em alimentos, os sintéticos e os naturais. Os corantes sintéticos são mais frequentemente utilizados em virtude de algumas vantagens apresentadas por estes em relação aos naturais, como maior estabilidade frente a diferentes fatores e maior solubilidade em soluções aquosas. Entretanto, estudos toxicológicos têm apontado estes corantes como potenciais causadores de problemas à saúde dos consumidores. Estes estudos, bem como a crescente preocupação dos consumidores com aspectos relacionados à saúde e também medidas legislativas têm motivado a substituição dos corantes sintéticos por aqueles obtidos a partir de fontes naturais, os quais apresentam menores evidências de danos à saúde dos consumidores. Por outro lado, a utilização de corantes naturais em formulações alimentícias ainda é bastante limitada devido principalmente à menor estabilidade e solubilidade destes na matriz alimentícia, por ser tratarem, em geral, de compostos lipofílicos. As proteínas do leite possuem um importante papel no transporte de moléculas hidrofóbicas, tais como corantes. Diante disso, objetivou-se estudar a interação a nível molecular entre o betacaroteno, um corante natural, e as proteínas lácteas albumina sérica bovina (em suas conformações nativa e desnaturada) e beta-caseína, através de técnicas sensíveis utilizadas em estudos de interações. Os resultados obtidos através da técnica espectroscopia de fluorescência mostraram que em pH 7,0 concentrações crescentes de betacaroteno reduziram a intensidade de fluorescência de ambas as proteínas, beta-caseína e albumina sérica bovina, e que o mecanismo de extinção de fluorescência foi principalmente estático. As constantes de interação associadas a formação do complexo entre o betacaroteno e as proteínas lácteas variaram com as temperaturas estudadas entre 8,43x104 e 4,20x107 L mol-1 para BSA nativa, 1,11x102 e 5,05x102 L mol-1 para BSA desnaturada e entre 3,34x101 e 2,457x103 L mol-1 para beta-caseína. A estequiometria de formação do complexo (betacaroteno:proteína) também variou entre as proteínas, sendo 1:1 para BSA nativa, 1:3 para BSA desnaturada e 1:2 para beta-caseína. Os valores da variação da energia livre de Gibbs padrão de formação do complexo variaram com a temperatura e foram negativos para todos os sistemas estudados. Entretanto, os valores deste parâmetro obtidos para a beta-caseína foram inferiores em relação aqueles obtidos para a BSA. A formação do complexo em todos os casos foi dirigida pela entropia do sistema. Resultados de fluorescência obtidos no pH 5,0 para a albumina sérica bovina mostraram que a interação entre esta proteína e o betacaroteno foi praticamente constante, provavelmente por questões relacionadas a conformação e distribuição de grupos carregados da proteína neste valor de pH. A estabilidade à luz do corante foi avaliada na presença e na ausência de albumina sérica bovina e beta-caseína e os resultados mostraram que ambas as proteínas protegeram o corante da degradação ocasionada pela luz. Os resultados gerais obtidos apontaram para a utilização eficiente das proteínas lácteas no transporte e estabilização do betacaroteno em sistemas alimentícios.
β-Carotene and milk protein complexation: a thermodynamic approach and a photo stabilization study
(Food and Bioprocess Technology, 2017-12-02) Silva, Carla Eduarda Ladeira; Hudson, Eliara Acipreste; Agudelo, Álvaro Javier Patiño; Silva, Luis Henrique Mendes da; Hespanhol, Maria do Carmo; Barros, Frederico Augusto Ribeiro; Pires, Ana Clarissa dos Santos; Pinto, Maximiliano Soares
The demand for bioactive molecules, such as β-carotene (β-car), has increased, but some characteristics such as low water solubility and low photo stability limit its application in many formulations. The bioactive entrapment into milk proteins may overcome this barrier. Thus, the aim of this work was to study the interaction between β-car and bovine serum albumin (BSA) or β-casein and the photo stability of this bioactive in the presence of the proteins. Fluorescence spectroscopy showed that at pH 7.0, increasing concentrations of β-carotene reduced the fluorescence intensity of both proteins, and the fluorescence-quenching mechanism is mainly static. The stoichiometry of the β-car/protein complex varied between proteins, being 1:1 to native BSA, 1:3 to denatured BSA (d-BSA), and 1:2 for β-casein. The standard Gibbs-free energy (ΔG°) of complex formation was negative for all systems studied and followed the order ΔG°BSA < ΔG°β-casein < ΔG°d-BSA. The formation of β-car/protein complex was driven by entropy increasing in all studied conditions. Both proteins improved β-car photo stability, but β-casein micelle was more efficient, reducing and increasing four times, respectively, the bioactive degradation constant and the half-time of β-car. The overall results pointed to the strategic use of milk proteins, especially β-casein micelles as nanovehicle for β-car in food and other systems.